Лимфоидная система позвоночных

Защитные функции третьей иммуногенной системы обеспечиваются специфической активностью особых веществ — иммуноглобулинов, или антител, вырабатываемых клетками этой системы в ответ на появление в организме так называемых антигенов.

Антигенами могут быть любые вещества, удовлетворяющие двум основным требованиям: индуцировать при введении в организм животного образование соответствующих антител и вступать в реакцию с молекулой комплементарного иммуноглобулина. Оба этих свойства исключительно специфичны.

Каждый антиген стимулирует образование в организме лишь таких иммуноглобулинов, которые связываются с ним, но не с другими антигенами. Реакции соединения антигенов с антителами столь уникальны, что трудно найти им аналогии где-либо еще в живой и неживой природе. Каждый антиген связывается только с соответствующим ему гомологичным антителом,» которое также представляет собой самобытную молекулу. Избирательно реагируя с микробными компонентами и нейтрализуя их биологическую активность, антитела препятствуют жизнедеятельности паразитических микробов, защищая организм от агрессии. Способность соединяться с такими веществами (антигенами) и своеобразие такого взаимодействия — важнейшие и наиболее характерные свойства антител.

Антитела — вещества белковой природы, иммуногло-булины. Как и у других белков, у них сложное строение. В составе каждой такой молекулы больше 1000 аминокислотных мономеров, которые соединены в длинные цепи двух типов: легкая содержит около 200 аминокислот, тяжелая — свыше 400.

Полноценная макромолекула иммуноглобулина состоит из двух легких и двух тяжелых цепей, сочлененных в типовую стереохимическую структуру. Ни одна из них в отдельности не обладает соответствующей активностью по отношению к гомологичному антигену. Способность соединяться с антигеном возникает только при сочетании по меньшей мере двух цепей: легкой и тяжелой.

Последовательность расположения аминокислотных мономеров в макромолекулах антител с различной специфичностью неодинакова как в легких, так и в тяжелых цепях. Но эта вариабельность присуща только одному концу цепи. Второй же конец постоянен по своей аминокислотной структуре. Изменчивые концы легких и тяжелых полипептидных цепей и обеспечивают уникальность того активного центра, который соединяется с антигеном. В каждой из молекул ответственные за их своеобразие вариабельные участки полностью идентичны по своему аминокислотному составу и по последовательности расположения мономеров. 

Из общего количества (около 100) аминокислот, образующих их самобытные концы, в соединение с антигеном вступает не более 20 таких мономеров.